不精ではないim私にどうしても十分な酵素がありません tシャツ

酵素は(すなわち、率をの高めて下さい)化学反応に触媒作用を及ぼす蛋白質です。[1] [2]酵素の反作用で、プロセスの始めに分子は基質と呼ばれ、酵素はプロダクトと呼ばれる異なった分子にそれらを変えます。 生物的細胞のほとんどすべてのプロセスは酵素が重要な率に起こることを必要とします。 酵素が基質のために選択的、多くの可能性間のからの少数の反作用だけスピードをあげるので、細胞でなされる酵素のセットはどの新陳代謝の細道がその細胞に起こるか定めます。 従ってすべての触媒のように、酵素は反作用のための活性化エネルギー(Eaの‡)の低下によって働きま、劇的に反作用の率を高めます。 その結果、プロダクトはより速く形作られ、反作用は平衡状態により急速に達します。 ほとんどの酵素反応率は速く何百万の時対等な非触媒作用を及ぼされた反作用のそれらよりです。 すべての触媒と同じように、酵素は触媒作用を及ぼす、これらの反作用の平衡を変えます反作用によって消費されません。 但し、酵素は大いに特定であることによって他のほとんどの触媒と異なります。 酵素は約4,000の生化学的な反作用に触媒作用を及ぼすために知られています。[3] ribozymesと呼ばれる少数のRNAの分子はまたリボゾームのある部品で重要な例が反作用に、触媒作用を及ぼします。[4] [5つの]総合的な分子はまた人工的な酵素を表示します酵素そっくりの触媒作用を呼びました。[6]酵素活性は他の分子によって影響されることができます。 抑制剤は酵素活性を減らす分子です; 活性剤は活動を高める分子です。 多くの薬剤および毒は酵素阻害剤です。 活動はまた温度、化学環境(例えば、pH)、および基質の集中によって影響されます。 ある酵素は抗生物質の統合で、例えば、商業的に使用されます。 さらに、ある世帯プロダクトは生化学的な反作用のスピードをあげるのに酵素を使用します(生物的粉末洗剤の例えば、酵素は衣服の蛋白質か脂肪質の汚れを破壊します; 肉テンダライザの酵素は肉をかみ砕くこともっと簡單にする蛋白質を破壊します)。 内容[皮] 1つの語源および歴史2の構造およびメカニズム2.1の特定性2.1.1"ロックおよび鍵" 2.2のメカニズムを2.2.1遷移状態安定2.2.2原動力模倣し、機能2.3病気10の命名規則の活動9介入のAllosteric調節3つの補足因子および補酵素3.1の補足因子3.2の補酵素4の熱力学5の動力学6の阻止7生物的機能8制御は11の産業適用12 13の参照14の深い読み15の外部リンクの[編集して下さい ]語源をまた見、 遅い第18として早の歴史Eduard BuchnerAsおよび早く胃分泌[7]による肉の第19世紀、消化力および植物のエキスおよび唾液による砂糖への澱粉の転換知られていました。 但し、これが起こったメカニズムは識別されませんでした。[8]この発酵は生きている有機体の内でだけ作用するために考えられた"発酵"と呼ばれたイースト菌の内で含まれていた生命力によって触媒作用を及ぼされたという19世紀では、砂糖の発酵をイーストによってアルコールに調査した場合、ルイ・パスツールが結論に来た。 彼は"アルコール性の発酵が細胞の死または腐敗のイースト菌の生命そして団体や組織に、ない関連する行為であること書きました。" [9] 1877年に、ウィルヘルムKühne (1837-1900年)ドイツの生理学者は最初に使用しましたενζυμονから来るこのプロセスを記述するのに"パン種"の言葉の酵素を。[10]単語の酵素がペプシンのような無生存の物質を示すのに後で使用され生存有機体によって作り出された化学活動を示すのに単語の発酵が使用されました。 1897年に、Eduard Buchnerは砂糖を発酵させるために生きているイースト菌に欠けていた酵母エキスの能力の彼の最初紙を堤出しました。 ベルリンのの一連の実験では、彼は混合物に生きているイースト菌がなかった時でさえ砂糖が発酵したことが分りました。[11]彼はサッカロース"zymase"の発酵をもたらした酵素を示しました。[12] 1907年に、彼は"細胞なしの発酵の彼の生化学的な研究そして彼の発見"のための化学のノーベル賞を受け取りました。 Buchnerの例に従がって、酵素は通常遂行する反作用に従って示されます。 通常、酵素の名前を発生させるため、接尾辞- aseは(例えば基質、ラクターゼはラクトーゼを裂く酵素です)または反作用のタイプの名前に加えられます(例えば、dnaポリメラーゼはDNAポリマーを形作ります)。[13]酵素が生体細胞の外で作用できることを示して次のステップは生化学的な自然を定めることでした。 多くの早い労働者は蛋白質がただ本当の酵素のためのキャリアだったこと、そして蛋白質が触媒作用のできなかったことを酵素の活動が蛋白質と関連付けられたが、何人かの科学者は(ノーベル賞受賞者リチャードWillstätterのような)論争しましたことに注意しました。 但し、1926年に、酵素のウレアーゼが純粋な蛋白質それ結晶させてだったことをジェームスB. Sumnerは示し、; Sumnerは1937年に酵素のカタラーゼのために同様にしました。 純粋な蛋白質が酵素である場合もあるという結論は消化酵素のペプシン(1930年)、トリプシンおよびキモトリプシンに取り組んだスタンリー証明されました、およびノースロップによって限定的に。 この3人の科学者は化学の1946年のノーベル賞を与えられました。[14]酵素が結局結晶できることこの発見は構造がX線の結晶学によって解決するようにしました。 これはリゾチーム、泣見つけられたある細菌のコーティングを消化する卵白および酵素唾液のためにされた第1でした; 構造はデイヴィッドChiltonフィリップスによって導かれ、1965年に出版されたグループ解決されました。[15]リゾチームのこの高解像の構造は構造生物学および努力の分野の始めを酵素が原子詳細レベルでいかに働くか理解する示しました。 [編集して下さい]構造およびメカニズムはまた見ます: 人間の炭素の アンヒドラーゼII.を示す酵素の触媒作用のリボンの図表。 灰色球は活動的な場所の亜鉛補足因子です。 PDB 1MOO.Enzymesから描かれる図表は一般に球状蛋白質、4-oxalocrotonate tautomeraseの単量体のためのちょうど62アミノ酸の残余から動物の脂肪酸のシンターゼの2,500残余にまで、[16]及びます。[17]少数のRNAベースの生物的触媒は共通のリボゾームであることによって、あります; これらはRNA酵素かribozymesと言われます。 酵素の活動は三次元構造によって定められます。[18]但し、構造が機能を定めるが、構造からの新しい酵素活性をちょうど予測することはまだ解決していない非常に困難な問題です。[19]ほとんどの酵素は機能する、酵素(およそ3-4アミノ酸)の小さい部分だけ触媒作用に直接かかわります基質より大いに大きく。[20]これらの触媒作用の残余を含んでいる地域は活動的な場所として、基質を結合し、次に反作用を知られています遂行します。 酵素はまた触媒作用のために必要である、補足因子を結合する場所を含むことができます。 ある酵素にまた頻繁に触媒作用を及ぼされる反作用の直接か間接プロダクトまたは基質である小さい分子のための結合場所があります。 この結合は提供酵素活性、手段フィードバック規則を提供をを高めるか、または減らすのに役立つことができます。 すべての蛋白質のように、酵素は三次元プロダクトを作り出すために折るアミノ酸の長い、線形鎖です。 各々のユニークなアミノ酸順序はユニークな特性がある特定の構造を作り出します。 個々の蛋白質の鎖は時々蛋白質の複合体を形作るために一緒に分かれるかもしれません。 ほとんどの酵素は、開かれ、蛋白質の三次元構造を破壊する暖房または化学薬品の変性剤不活性にによってある変化ことであることができます。 酵素によって、変性はリバーシブルまたは不可逆であるかもしれません。 基質が付いている複合体または反作用の間の基質のアナログの酵素の構造は時間によって解決される結晶学方法を使用して得られるかもしれません。 [編集して下さい]特定性の酵素は通常どの反作用に触媒作用を及ぼし、これらの反作用にかかわる基質かに関して極めて特殊です。 酵素および基質の補足の形、充満および親水性か疎水性特徴はこの特定性に責任があります。 酵素はまたstereospecificity、regioselectivityおよびchemoselectivityの印象的なレベルを示すことができます。[21]最も高い特定性および正確さを示すゲノムのコピーおよび表現に酵素のいくつかはかかわります。 これらの酵素に"証拠読書"メカニズムがあります。 次にここでは、dnaポリメラーゼのような酵素はプロダクトが第2ステップで正しいこと第一歩および点検の反作用に触媒作用を及ぼします。[22]このハイファイの哺乳類のポリメラーゼの100,000,000の反作用の1つ以下の間違いの平均誤り率のツーステッププロセス結果。[23]同じような校正のメカニズムはまたrnaポリメラーゼに、[24の] aminoacylのtRNAのシンセターゼ[25]およびリボゾームあります。[26]二次代謝物質を作り出すある酵素はごたまぜように異なった基質の比較的広い範囲で機能してもいいので、記述されています。 この広い基質の特定性が新しい生合成細道の進化のために重要であることが提案されました。[27] [編集して下さい] "ロックおよび主"モデル酵素は極めて特殊であり、酵素および基質が両方互いに丁度合う特定の補足の幾何学的な形を所有しているのでこれがあったこと1894年にノーベル賞受賞者のオーガニックな化学者によってエミルFischer提案されました。[28]これは頻繁に"ロックおよび鍵"モデルと言われます。 但し、このモデルは酵素の特定性を説明するが、それは酵素が達成すること遷移状態の安定を説明しません。 酵素行為の引き起こされた適当な仮説を示す図表。1958年に、ダニエルKoshlandはロックおよび主モデルへの修正を提案しました: 酵素が幾分適用範囲が広い構造であるので、活動的な場所は基質との相互作用によって絶えず基質が酵素と相互に作用していると同時に造り直されます。[29]その結果、基質は堅く活動的な場所に単に結合しません; 活動的な場所を構成するアミノ酸の側鎖は酵素が触媒作用機能を行うことを可能にする精密な位置に形成されます。 場合によっては、glycosidasesのような、基質の分子はまた活動的な場所に入ると同時にわずかに変形します。[30]活動的な場所は基質が完全に区切られる、その時点で最終的な形および充満は断固としたですまで変わり続けます。[31]引き起こされた適合はconformational校正のメカニズムによって競争および騒音の前で分子認識の忠誠を高めるかもしれません。[32] [編集して下さい]メカニズムの酵素はΔGの‡を下げる複数の方法で機能できます: [33]遷移状態が安定する環境の作成によって活性化エネルギーを下げることはそれにより転移を完了するために必要なエネルギーの量を減らす遷移状態の型枠に(例えば基質またはプロダクト分子の転移州の構造を不良部分基質によるaの形を、酵素こします縛られた基質を、歪めます)。 遷移状態の、しかし基質を歪めないでエネルギーを、遷移状態のそれに反対充満配分と環境を作成することによって下げます。 代わりとなる細道の提供。 例えば、酵素がない時不可能である中間ESの複合体を形作るために基質と一時的に反応します。 反作用のエントロピーを減らして正しいオリエンテーションで基質を反応するために一緒に持って来ることによって変えて下さい。 ΔHの‡をだけ考慮することはこの効果を見落とします。 温度の増加は反作用のスピードをあげます。 従って、温度の増加はより速く作用し、最終生成物を開発するために酵素を救済します。 但し、熱くしたらあまりは、酵素の形悪化し、温度が常態に戻るときだけ酵素の回復を形します。 thermolabile酵素のようなある酵素は低温でベストを働かせます。 興味深いことに、このentropic効果は地上州の不安定化を、[34]含み、触媒作用への貢献は比較的小さいです。[35] [編集して下さい]遷移状態安定はΔGの‡の減少の起源の理解1つが酵素がいかにuncatalyzed反作用の遷移状態よりもっと遷移状態を安定できるか調べるように要求します。 おそらく、大きい安定に達するための効果的な方法は遷移状態の充満配分の方に方向づけられる比較的固定北極の環境を持っていることによって静電気効果の使用、特に、行います。[36]そのような環境は水のuncatalyzed反作用にありません。 [編集して下さい]原動力および機能はまた見ます: 蛋白質の原動力は触媒作用のメカニズムに酵素の内部原動力つながります。[37] [38] [39]内部原動力はアミノ酸の個々のアミノ酸の残余、グループ、また更に全体の蛋白質の範囲のような酵素の構造の部分の動き、です。 これらの動きはフェムト秒から秒まで及ぶさまざまなタイムスケールで行われます。 酵素の構造中の蛋白質の残余のネットワークは動的動きによって触媒作用に貢献できます。[40] [41] [42] [43の]蛋白質の動きは多くの酵素に重大、小さく、速い振動、かより大きく、ですが含まれる反作用のタイプによってより遅いconformational動きがより重要であるかどうか決まります。 但し、これらの動きが基質およびプロダクトを不良部分および解放することにおいて重要であるが、それは蛋白質の動きが酵素の反作用の化学ステップの加速を救済すれば澄んではないです。[44]これらの新しい洞察力にまたallosteric効果を理解し、新しい薬剤を開発することで含意があります。 [編集して下さい]アゴニスト 、抑制剤および基質(MWCモデル)の主要な記事によって安定するRおよびTの州間の酵素のAllosteric調節Allosteric転移: Allosteric正規のAllosteric場所は細胞環境の分子に結合する酵素の場所です。 場所は酵素の構造の変更を引き起こすこれらの分子によりが付いている弱い、noncovalent結束を形作ります。 構造のこの変更は酵素の反応速度に影響を与える活動的な場所に翻訳します。[45] Allosteric相互作用は酵素が体で制御されること酵素を禁じ、活動化でき、共通の方法です。[46] [編集して下さい]補足因子および補酵素の主要な記事: 補足因子(生物化学)および補酵素の[編集して下さい]補足因子はある酵素付加的な部品を完全な活動を示すことを必要としません。 但し、他は補足因子と呼ばれる非タンパク性分子が活動のために区切られるように要求します。[47]補足因子は無機(例えば、金属イオンおよび鉄硫黄の集り)または有機化合物である場合もあります(例えば、flavinおよびヘム)。 オーガニックな補足因子は酵素に堅く区切られる、または補酵素場合もありますのどれであるどちらかの人口反作用の間に酵素の活動的な場所から解放されるグループ。 補酵素はNADH、NADPHおよびアデノシン三リン酸を含んでいます。 これらの分子は酵素の間で化学グループを移します。[48]補足因子を含んでいる酵素の例は炭素のアンヒドラーゼ、上記のリボンの図表で活動的な場所の一部として区切られる亜鉛補足因子と示されています。[49]これらの堅く区切られた分子は通常活動的な場所にあり、触媒作用にかかわります。 例えば、flavinおよびヘムの補足因子は頻繁にレドックスの反作用にかかわります。 補足因子を要求するが、ありません酵素に1つの限界が呼ばれますapoenzymesかアポ蛋白と。 補足因子とともにapoenzymeはholoenzymeと呼ばれます(これは活動的な型枠です)。 ほとんどの補足因子は酵素に共有に付しませんが、非常に堅く区切られます。 但し、オーガニックな人口グループは共有に区切ることができます(酵素のピルボン酸塩のデヒドロゲナーゼの例えば、チアミンのピロリン酸塩)。 言葉"holoenzyme"はまた多数蛋白質の亜単位を含んでいるdnaポリメラーゼのような酵素に適用することができます; ここにholoenzymeは活動のために必要とされるすべての亜単位を含んでいる完全な複合体です。 [編集して下さい] 補酵素NADHCoenzymesのモデルを宇宙満たす補酵素は1つの酵素からの別のものに化学グループを運ぶ小さくオーガニックな分子です。[50]リボフラビン、チアミンおよび葉酸のようなこれらの化学薬品のいくつかはビタミン(体によって総合することができないし、ダイエットから得られなければならない)混合物です。 運ばれる化学グループはNADかNADPによって運ばれる水素化合物イオン(H-)を含んでいます+、アデノシン三リン酸によって運ばれた隣酸塩グループはS-adenosylmethionineによって運ばれた葉酸およびメチル基が運んだ補酵素A、ホルミル、methenylまたはメチル基アセチルのグループ運びました。 補酵素が酵素行為の結果として化学的に変わるので、基質の特別なクラス、か多くの異なった酵素に共通の第2基質がであると考慮することは有用です補酵素。 補酵素NADHを使用するために例えば、約700の酵素は知られています。[51]補酵素は通常絶えず再生し、集中は細胞の中の安定したレベルで維持されます: 例えば、NADPHはメチオニンのadenosyltransferaseによってペントースの隣酸塩細道およびS-adenosylmethionineによって再生します。 この連続的な再生は補酵素の少量が非常に集中的に使用されることを意味します。 例えば、人体はATPの自身の重量を毎日引っくり返します。[52] [編集して下さい]熱力学 化学反応のステージのエネルギー。 基質は多くのエネルギーがプロダクトに腐る遷移状態に達することを必要とします。 酵素はプロダクトを形作るのに必要とされるエネルギーを減らしている遷移状態を安定させます。主要な記事: すべての触媒、酵素として活性化エネルギー、熱力学の平衡および化学平衡は反作用の化学平衡の位置を変えません。 通常、酵素の前で、反作用は酵素なしでのと同じ方向で、ちょうどすぐに走ります。 但し、酵素がない時、それらの条件でこの違うなプロダクトがより速く形作られるので他の可能なuncatalyzed異なったプロダクトに、"自発の"反作用導くかもしれません。 なお、酵素は"熱力学的に好ましくない1つを運転するのに熱力学的に好ましい反作用が"使用することができるように2つ以上の反作用をつなぐことができます。 他の化学反応を運転するために例えば、ATPの加水分解は頻繁に使用されます。[53]酵素は前方および後方の反作用に均等に触媒作用を及ぼします。 それらは平衡を自体、達される速度だけ変えませんが。 例えば、炭素のアンヒドラーゼは反応体の集中によってどちらの方向でも反作用に触媒作用を及ぼします。 (ティッシュで; 高い二酸化炭素の集中) (肺で; それにもかかわらず平衡が1方向で、すなわち、非常にexergonic反作用で非常に転置されれば低い二酸化炭素の集中は)、反作用効果的に不可逆です。 実際はこのような状態で酵素は熱力学的に許可された方向の反作用に触媒作用を及ぼしなさい。 [編集して下さい]動力学の主要な記事: 独身のな 基質の酵素のための酵素の動力学のメカニズムは反作用に触媒作用を及ぼしました。 酵素がいかにの基質を結合し、プロダクトに回すか酵素(e)は基質(S)を結合し、プロダクト(P).Enzyme動力学をです調査作り出します。 運動分析で使用される率データは酵素試金から得られます。 1902年の勝利者では水素イオン集中の重大さがまだ認められなかったのでアンリー[54]酵素の動力学の量的な理論、しかし彼の実験データをありませんでした有用が提案しました。 ピーターLauritz Sørensenが対数のpHスケールを定義し、1909年に緩衝の概念導入される後[55]レオノールMichaelisドイツの化学者および彼のカナダのpostdoc Maud Leonora Mentenはアンリーの実験を繰り返し、アンリーMichaelis Mentenの動力学(時々またMichaelis-Mentenの動力学)と言われる彼の同等化を確認しました。[56]仕事は今日まだ広く利用されている運動同等化を得たJ.B.S. Haldane開発されました、およびG.E.ブリッグズによって更に。[57]アンリーの多大な貢献は2つのステージの酵素反応の考えることでした。 第1では、基質は酵素基質の複合体を形作る酵素にリバーシブルに結合します。 これは時々Michaelisの複合体と呼ばれます。 酵素はそして反作用の化学ステップに触媒作用を及ぼし、プロダクトを解放します。 基質の集中(S)と率(v).Enzymes間の関係を示す毎秒複数の百万の反作用まで酵素反応のための飽和カーブは触媒作用を及ぼすことができます。 例えば、orotidine 5'のuncatalyzed脱カルボキシル化-一リン酸塩に78,000,000年の半減期があります。 但し、時酵素のorotidine 5' -隣酸塩カルボキシル基分解酵素は、同じプロセス取りますちょうど25ミリ秒を加えられます。[58]酵素率は解決の状態および基質の集中によって決まります。 蛋白質を変化させる条件は酵素活性を、高温のような、pHの極端か高い塩の集中、基質の集中を上げている間活動を高めがちです廃止します。 酵素の反作用の最高速度を見つけるためには、基質の集中はプロダクト形成の一定した率が見られるまで高められます。 これは権利の飽和カーブで示されています。 飽和は基質の集中が増加すると同時に自由な酵素の、ますます基質行きのESの型枠に変えられるので起こります。 酵素の最高の速度(Vmax)で、すべての酵素の活動的な場所は基質に区切られ、ESの複合体の量は酵素の総計と同じです。 但し、Vmaxは酵素のたった1つの運動定数です。 反作用の与えられた率を達成するのに必要とされる基質の量はまた重要です。 これは必要な基質の集中であるMichaelis-Mentenの定数(Km)によって酵素が最高の速度2分の1に達することができるように与えられます。 各酵素に与えられた基質のための独特Kmがあり、これは基質の結合が酵素にいかに堅くあるか示すことができます。 もう一つの有用な定数は毎秒1つの活動的な場所によって扱われる基質の分子の数のkcatです。 酵素の効率はkcat/Kmの点では表現することができます。 これはまた一定した特定性と呼ばれ、反作用のすべてのステップのための率の定数を組み込みます。 特定性の定数は類縁および触媒作用の能力反映するので、異なった基質と異なった酵素を、または同じ酵素を両方互いに比較するために有用です。 特定性の定数のための理論的な最高は拡散の限界と呼ばれ、約108から109です(M−1 s−1)。 この時点で基質が付いている酵素のあらゆる衝突は触媒作用で起因し、プロダクト形成の率は反応速度によって拡散率によって限られません。 この特性が付いている酵素は触媒に関して完全か運動学上完全呼ばれます。 そのような酵素の例は三炭糖隣酸塩イソメラーゼ、炭素のアンヒドラーゼ、acetylcholinesterase、カタラーゼ、フマラーゼ、β-lactamaseおよびスーパーオキシドのディスムターゼです。 Michaelis-Mentenの動力学は自由な拡散および熱力学的に運転された任意衝突の仮定から得られる大衆行動の法律に頼ります。 但し、多くの生化学的なか細胞プロセスは、酵素の高分子混雑のために、これらの条件から段階分離か基質またはプロダクト、か1匹のまたは二次元の分子動きかなり逸脱します。[59]この場合、フラクタルのMichaelis-Mentenの動力学は応用であるかもしれません。[60] [61] [62] [63の]ある酵素は不可能ようであろう、拡散率より速い動力学と作動します。 複数のメカニズムはこの現象を説明するために実施されました。 ある蛋白質は基質を引くことおよび二極性の電界の使用によってそれらを前方向づけることによって触媒作用を加速するために信じられます。 他のモデルはプロトンのためにこのモデルにトンネルを掘ることが幾分議論を呼び続けるがプロトンか電子が活発化の障壁を通ってトンネルを掘ることができるという、量機械トンネルを掘る説明を実施します。[64] [65]プロトンのためにトンネルを掘るQuantumはトリプタミンで観察されました。[66]これは酵素の触媒作用が基質が"下げられたエネルギー障壁に"行くように要求する伝統的なモデルよりもむしろ"障壁"を通してより正確にように特徴付けられるかもしれないことを提案します。 [編集して下さい]阻止 競争の抑制剤は基質の結合を防ぐ酵素にリバーシブルに結合します。 一方では、基質の不良部分は抑制剤の不良部分を防ぎます。 基質および抑制剤は酵素のために競います。 タイプの阻止。 この分類はW.W. Clelandによってもたらされました。[67]主要な記事: 酵素阻害剤の酵素反応率はさまざまなタイプの酵素阻害剤によって減らすことができます。 競争の阻止の競争の阻止、抑制剤および基質は酵素(すなわち、同時に結合できません)のために競います。[68]頻繁に競争の抑制剤は強く酵素の実質の基質に類似しています。 例えば、メトトレキサートはtetrahydrofolateにdihydrofolateの減少に触媒作用を及ぼす酵素のdihydrofolateの還元酵素の競争の抑制剤です。 葉酸の構造とこの薬剤間の類似は右の底への姿で示されています。 またその逆にも結合する基質を防ぐために抑制剤の不良部分が酵素の構造を変えたら抑制剤の不良部分が基質の結合場所にある必要はないことに(頻繁に示される)注目して下さい。 競争の阻止では反作用の最高の速度は変わりませんが、明白なKmを増加する与えられた速度に達するようにより高い基質の集中は要求されます。 抑制剤が自由な酵素に結合できない競争できない阻止のES複雑のへのだけ競争できない阻止。 こうして形作られるEIS複雑の酵素によって不活性です。 このタイプの阻止はまれ、しかしmultimeric酵素に起こるかもしれません。 非競争的な阻止非競争的な抑制剤は基質と同時に酵素に結合できますすなわち活動的な場所に決して結合しません。 EIおよびEISの複合体は両方酵素によって不活性です。 抑制剤がより高い基質の集中によって酵素から(競争の阻止と対照をなして)運転することができないので、明白なVmaxは変わります。 しかし基質がまだ酵素に結合できるのでKmは同じをとどまります。 混合された阻止はこのタイプの阻止非競争的のに類似しています、但し例外としてはEIS複雑のに残りの酵素の活動があります。 多くの有機体の抑制剤でフィードバックメカニズムの一部として機能するかもしれないです。 酵素が有機体の1つの物質のあまりを作り出せば、その物質はそれを作り出す細道の始めに減速するか、またはストップ物質の生産は酵素のための抑制剤によりとして十分な量があるとき機能するかもしれません。 これは負帰還の型枠です。 規則のこの型枠に応じてある酵素に頻繁にmultimeric、規定する物質のためのallosteric結合場所があります。 基質か速度のプロットはないhyperbolar、しかしsigmoidalであり(S字形)。